Hagn Lab
Wir arbeiten an biologisch wichtigen Systemen wie mitochondrialen Membranproteinen, G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) und den damit verbundenen G-Proteinen sowie Metabolitentransportern in Pflanzen. Diese Membranproteine sind an Stoffwechselerkrankungen, neurologischen Störungen und Krebs beteiligt oder liefern Energie für Pflanzenwachstum und Biomassebildung. Neben der NMR nutzen wir Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie und eine Vielzahl weiterer biophysikalischer, biochemischer und rechnergestützter Methoden.
Über uns
Membranproteine sind essenziell für die Signaltransduktion und den Transfer von Proteinen und kleinen Molekülen über die biologische Membranbarriere und stellen somit rund 60 % der aktuellen Wirkstofftargets dar. Unser Ziel ist die Charakterisierung der Struktur, Dynamik sowie der Wechselwirkungen mit kleinen Molekülen und Partnerproteinen ausgewählter Membranproteinsysteme, um wichtige Erkenntnisse über ihre Funktionalität zu gewinnen und rationale Ansätze für das Wirkstoffdesign zu ermöglichen.
Unser wichtigstes Instrument zur Erreichung dieses Ziels ist die Kernspinresonanzspektroskopie (NMR). Um Membranproteine in einer nativen Lipidumgebung untersuchen zu können, entwickeln wir neuartige und fortschrittliche Membranmimetika, sogenannte Phospholipid-Nanodiscs, für ihren Einsatz in biochemischen, biophysikalischen und strukturellen Studien.
Wir arbeiten an biologisch wichtigen Systemen wie mitochondrialen Membranproteinen, G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) und den damit verbundenen G-Proteinen sowie Metabolitentransportern in Pflanzen. Diese Membranproteine sind an Stoffwechselerkrankungen, neurologischen Störungen und Krebs beteiligt oder liefern Energie für Pflanzenwachstum und Biomassebildung. Neben NMR verwenden wir Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie und eine Vielzahl anderer biophysikalischer, biochemischer und rechnergestützter Methoden.
Gruppenmitglieder
Postdoc
PhD student
PhD student
PhD student
Technical assistant
Assistant to Prof. Hagn
Publikationen
Daniilidis, M. ; Günsel, U. ; Broutzakis, G. ; Leitl, K.D. ; Janowski, R. ; Fredriksen, K. ; Niessing, D. ; Gatsogiannis, C. ; Hagn, F.
Structural basis of apoptosis induction by the mitochondrial voltage-dependent anion channel.Kogut-Günthel, M.M. ; Zara, Z. ; Nicoli, A. ; Steuer, A. ; Lopez-Balastegui, M. ; Selent, J. ; Karanth, S. ; Koehler, M. ; Ciancetta, A. ; Abiko, L.A. ; Hagn, F. ; Di Pizio, A.
The path to the G protein-coupled receptor structural landscape: Major milestones and future directions.Leitl, K. ; Sperl, L.E. ; Hagn, F.
Preferred inhibition of pro-apoptotic Bak by BclxL via a two-step mechanism.Daniilidis, M. ; Sperl, L.E. ; Müller, B.S. ; Babl, A. ; Hagn, F.
Efficient segmental isotope labeling of integral membrane proteins for high-resolution NMR studies.Günsel, U. ; Klöpfer, K. ; Häusler, E. ; Hitzenberger, M. ; Bölter, B. ; Sperl, L.E. ; Zacharias, M. ; Soll, J. ; Hagn, F.
Structural basis of metabolite transport by the chloroplast outer envelope channel OEP21.Hagn Lab Kontakt